El ADN es portador de la información codificada que las células usan para producir proteínas, que son cadenas ordenadas de aminoácidos. Tres bases sucesivas de nucleótidos del ADN codifican un determinado aminoácido de una proteína. Según su artículo publicado en Nature, los investigadores cambiaron sucesivamente el código de ADN de todo un gen bacteriano para mutar cada aminoácido de una proteína constituida por 83 aminoácidos. Luego comprobaron la capacidad de cada versión mutante de la proteína para interaccionar con su objetivo biológico en la célula.
Lo que ellos demostraron fue que las proteínas tienen una diversidad de regiones específicas sumamente sensibles a las mutaciones —lo que significa que los cambios en estos aminoácidos no se toleran. Lo que hacen es destruir la función de la proteína y niegan la evolución. Estos resultados apoyan la anterior investigación de Douglas Axe, un famoso bioquímico de Cambridge, especialista en proteínas, que también ha mutado grandes segmentos de proteínas bacterianas y que es un enérgico crítico de la evolución de las proteínas y que es proponente de los principios del diseño inteligente de la vida.2,3
En la simple proteína bacteriana que sometieron a ensayo, 20 de sus 83 aminoácidos estaban fuera de los límites de los pretendidos procesos evolutivos mediante mutaciones aleatorias, por cuanto estos cambios de aminoácidos solitarios desactivaban la función de la proteína. Muchas de estas posiciones aminoácidas resistentes a la mutación se encontraban en sectores clave de la proteína que interaccionan con su «ligando» o receptor químico de unión.
Lo que ellos demostraron fue que las proteínas tienen una diversidad de regiones específicas sumamente sensibles a las mutaciones —lo que significa que los cambios en estos aminoácidos no se toleran. Lo que hacen es destruir la función de la proteína y niegan la evolución. Estos resultados apoyan la anterior investigación de Douglas Axe, un famoso bioquímico de Cambridge, especialista en proteínas, que también ha mutado grandes segmentos de proteínas bacterianas y que es un enérgico crítico de la evolución de las proteínas y que es proponente de los principios del diseño inteligente de la vida.2,3
En la simple proteína bacteriana que sometieron a ensayo, 20 de sus 83 aminoácidos estaban fuera de los límites de los pretendidos procesos evolutivos mediante mutaciones aleatorias, por cuanto estos cambios de aminoácidos solitarios desactivaban la función de la proteína. Muchas de estas posiciones aminoácidas resistentes a la mutación se encontraban en sectores clave de la proteína que interaccionan con su «ligando» o receptor químico de unión.
Desafortunadamente para los conceptos evolucionistas, estos sectores son exactamente aquellos en los que la naturaleza necesitaría que ocurrieran las mutaciones para poder constituir nuevas interacciones celulares que pudieran contribuir a un nuevo rasgo susceptible de selección.
Mientras que los otros 63 aminoácidos en la proteína se podían cambiar de forma independiente entre sí (con éxito) sin destruir completamente la función de la proteína, sus intercambios quedaban limitados a sólo unos pocos de los posibles otros 19 aminoácidos con los que compartían unas similares propiedades químicas. Esto se debe a que muchos cambios de aminoácidos, incluso fuera de los sectores más críticos, siguen alterando las propiedades tridimensionales de la proteína de una manera negativa, aunque no completamente inutilizadora. Así, incluso fuera de los sectores no negociables de la proteína, la función óptima quedaba a menudo dificultada por mutaciones de tan solo un único aminoácido —un resultado ya descrito hace más de 10 años por Douglas Axe.
Datos procedentes de estudios similares anteriores, pero menos extensos, exponen que las mutaciones aleatorias en incluso las más simples de las proteínas se encuentran con unos obstáculos insuperables si se trata de crear una nueva función, incluso si sólo sucede un aminoácido a la vez. También exponían cómo los sectores clave de las proteínas están diseñados de una manera tan ajustada (por quién?) que prácticamente no toleran ningún cambio.
Imaginemos si esta clase de experimento se realiza en proteínas más complejas con una longitud de cientos de aminoácidos, o con complejos proteínicos que incluyan también iones metálicos, hidratos de carbono y ribonucleótidos integrados en sus estructuras.
Una vez más, los detalles de la biología molecular en lo que respecta a una proteína bacteriana aparentemente simple apuntan a la mano creadora de algo o alguien.
Este algo o aguien es acaso un o unos Elohim?, un Arconte?...
Será el Mara budista o el Demiurgo gnóstico... ?
Saque sus propias conclusiones...
Referencias
1. McLaughlin, R. N. et al. The Spatial Architecture of Protein Function and Adaptation. Nature. Publicado en línea antes de su impresión, 7 de octubre de 2012.
2. Axe, D. 2000. Extreme functional sensitivity to conservative amino acid changes on enzyme exteriors. Journal of Molecular Biology.301 (3): 585-595.
3. Axe, D. 2004. Estimating the Prevalence of Protein Sequences Adopting Functional Enzyme Folds. 341:1295-1315
1. McLaughlin, R. N. et al. The Spatial Architecture of Protein Function and Adaptation. Nature. Publicado en línea antes de su impresión, 7 de octubre de 2012.
2. Axe, D. 2000. Extreme functional sensitivity to conservative amino acid changes on enzyme exteriors. Journal of Molecular Biology.301 (3): 585-595.
3. Axe, D. 2004. Estimating the Prevalence of Protein Sequences Adopting Functional Enzyme Folds. 341:1295-1315
Fuente: Institute for Creation Research – Study Shows Proteins Cannot Evolve 9/11/2012
